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Animal Biochemistry

名词解释*10 单选*10 判断*5~10 简某某6 论述2

第一章 绪论

1.动物生物化学

动物生物化学是在分子水平上研究动物体的化学本质及生命活动过程中化学变化规律的科学。

第三章 蛋白质的结构与功能

1.蛋白质分类

根据化学组成，可以将蛋白质分为简单蛋白质和结合蛋白质两大类。

1）.简单蛋白质：又称单纯蛋白质，仅由肽链组成，水解后只产生各种氨基酸。

2）.结合蛋白质又称缀合蛋白质， 由蛋白质和非蛋白质两部分组成，水解时除产生氨基酸外还产生非蛋白质组分。非蛋白质部分通常称为辅基。根据辅基种类的不同，可以将结合蛋白质分为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、 黄素蛋白、色蛋白以及金属蛋白 7 类

2.蛋白质的元素组成：

一般含常量元素有：碳（50％～55％）、氮（15％～18％）、氧（20％～23％）、氢（6％～8％）、硫（0％～4％）。

在某些蛋白质中，还含有一些微量元素如：磷、铁、铜、钼、碘、锌等。

蛋白质元素组成的一个特点：各种蛋白质的氮含量比较恒定，平均值为16％左右。 （相当于6.25g蛋白质中含1g蛋白氮）

用凯氏定氮法测定氮的含量，计算蛋白质的含量。

蛋白质含量=蛋白氮含量×6.25（蛋白质系数）

3氨基酸

构成天然蛋白质的氨基酸从构型上来说都属于L型氨基酸

最简单的氨基酸是甘氨酸（其侧链只有一个氢）

比较特殊的氨基酸是亚氨酸（组氨酸）：不是含有氨基（—NH2），而是含有亚氨基(-NH-)和羧基

4氨基酸的性质：

（1）吸收光谱 芳香族氨基酸紫外线下光吸收（侧链上有苯环，苯环上有共轭双键，所以有光吸收） 紫外光区吸收光的氨基酸；色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸

（2）两性解某某：氨基酸分子既有含酸性的羧基（-COOH），又含有碱性的氨基（-NH2- ）前者能提 供质子变成-COO-，后者能接受质子变成-NH3+，这就是氨基酸的两性解某某。

等电点（PI）：（名词解释）对某种氨基酸来讲，当溶液在某一特定的pH 时，氨基酸所带净电荷为零（即正电荷数与负电荷数相等），在电场中，既不向正极移动，也不向负极移动。这时，溶液的 pH 称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，用pI表示。

★ 某一两性解某某物质所带静电荷为零时溶液的pH。

任何氨基酸的等电点等于该氨基酸兼性离子酸式解某某和碱式解某某相应

pK′的算术平均值。

等电点性质：

（1）不同氨基酸，由于 R 基团结构的不同，有不同的等电点。在一定实验条件下，等电点是氨基酸的特征常数。

（2）当氨基酸处于等电点状态时，其溶解度最小，容易发生沉淀。

利用 pI 这一特性，可以从氨基酸的混合溶液中，分离制取（分级沉淀）各种不同氨基酸。

5蛋白质的结构：

不是任何蛋白质的最高级结构都是四级结构。

单一肽链构成的蛋白质的最高级结构是三级结构。

多亚基蛋白质的最高级结构是四级结构

6▲一、二、三、四级结构的概念：

蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。

蛋白质二级结构：指多肽链主链在一级结构的基础上，某些肽段借助氢键进一步盘旋或折叠，从而形成的规律性空间结构（基本结构单元），如α–螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。

蛋白质三级结构： 多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构，称作蛋白质三级结构

蛋白质四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的特定三维结构（构象）称为蛋白质的四级结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。

蛋白质的两性解某某：在水溶液中,蛋白质中的游离氨基和羧基都可以解某某,这就是蛋白质的两性解某某。

7蛋白质中氨基酸之间的连接方式：肽键

肽键：一个氨基酸分子的α-羧基与下一个氨基酸分子的α-氨基脱水缩合形成的 C-N 键。

8.肽单位：将多肽链的基本结构中，-Cα-CO-NH-Cα-这一主链骨架的重复单位叫肽单位。

9.肽平面（酰胺平面）：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。

10.二面角：在多肽链中，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的Cα–N和Cα–C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以Cα–N旋转的角度称为Φ，而以Cα–C旋转的角度称为Ψ，这就是α–碳原子上的一对二面角。它决定了由α–碳原子连接的两个肽单位的相对位置。

11.参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？其作用如何？

（1）范德华引力：参与维持蛋白质分子的三级结构。

（2）氢键：对维持蛋白质分子的（主链上氢键）二级结构起主要作用，（侧链上氢键）对维持三级结构也起到一定的作用。

（3）疏水作用力：对维持蛋白质分子的三级结构的形成和维持其稳定性方面起主要作用。

（4）离子键：（也称盐键或盐桥）带相反电荷之间的静电引力

（5）配位键：在一些蛋白质分子中参与维持三级结构。

（6）二硫键：对稳定蛋白质分子三级结构的构象起重要作用。

12.蛋白质的二级结构主要类型：（选择、判断）

α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲

α–螺旋：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状每个氨基酸残基（n）的＞C＝O 氧与另一个氨基酸残基（n+4）的＞N－H氢形成（链内）氢键，称为α–螺旋。

β–折叠或β–折叠片：伸展的多肽链靠氢键连接而成的一种片状结构称为β-折叠，又称为β-折叠片。

β–转角： 蛋白质分子中连接不同结构单位的180°转弯结构称为β-转角。由氨基酸残基（n）的＞C＝O 与另一个氨基酸残基（n+3）的＞N－H 形成（链内）氢键

无规卷曲：肽主链骨架没有规律性的的空间结构，就是无规卷曲。在无规卷曲中，Φ、Ψ角度不定。

（P39-42看两遍熟悉即可）

13. ▲超二级结构（模体）： 相邻的二级结构单元（主要是α–螺旋和β–折叠）组合在一起，形成的有规则的、空间上能够辨认的二级结构的组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构

14. ▲结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠成为相对独立、近似球形的组装体称为结构域，是三级结构的局部折叠区。

15.一级结构中结构与功能关系：鉴定亲缘关系P45

16.▲分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构突变，使蛋白质生物功能下降或丧失，而产生的疾病被称为分子病。

17. ▲▲▲蛋白质的重要理化性质：（必考）

（1）蛋白质的等电点：当溶液在某个pH时，使蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH就是该蛋白质的等电点，用pI表示。

（2）蛋白质的变性与复性：

蛋白质的变性：天然蛋白质在变性因素作用之下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起生物功能的丧失，物理、化学性质也发生改变，这种现象被称为蛋白质的变性作用。

从高级结构变成链状结构，实际上破坏了蛋白质的空间结构，氨基酸的肽键共价键，没有被破坏。

引起蛋白质变性的因素有哪些：

变性因素是很多，其中物理因素包括：

热（60~100℃）、紫外线、X射线、超声波、高压、表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等；化学因素，又称为变性剂，包括：酸、碱、有机溶剂（如乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。不同的蛋白质对上述各种变性因素的敏感程度是不同的。

变性蛋白质主要有以下的特征：

（1）物理性质的改变：溶解度下降，有的甚至凝聚、沉淀；失去结晶的能力；特性粘度增加；旋光值改变；紫外吸收光谱和荧光光谱发生改变等。

（2）化学性质的改变：

①变性以后被蛋白水解酶水解速度就增加了，水解部位亦大大增加了，即消化率提高了；②在变性之前，埋藏在蛋白质分子内部的某些基团，不能与某些试剂反应，但变性之后，由于暴露在蛋白质分子的表面上，从而变得可以与试剂反应了；③生物功能的改变，抗原性的改变；生物功能丧失。

▲蛋白质复性：除去变性因素之后，在适宜的条件下，变性的蛋白质可以从变性态（伸展态）恢复到天然态（折叠态），并恢复全部生物活性的现象，称之为蛋白质的复性作用。

第四章 核酸的结构与功能

1.核酸的化学组成：小分子单体:核苷酸，核苷酸由碱基，戊糖，磷酸组成

碱基：嘌呤碱G A 嘧啶碱C U T

戊糖：包括核糖，脱氧核糖 RNA中的戊糖：β-D-核糖DNA中的戊糖：β-D-2-脱氧核糖

核苷：核糖或脱氧核糖与嘌呤碱或嘧啶碱生成的糖苷。

RNA：中的核苷称核糖核苷（或称核苷）：腺苷（A）、鸟苷（G）、胞苷（C）、尿苷（U）——A、G、C、U

DNA：中的核苷称脱氧核糖核苷（或称脱氧核苷）：脱氧腺苷（dA）、脱氧鸟苷（dG）、脱氧胞苷（dC）和脱氧胸苷（dT），“d”表示脱氧（deoxy）。——dA、dG、dC、dT

2核酸中核苷酸的连接方式3’,5’-磷酸二酯键，是构成多核苷酸链的骨架

磷酸二酯键：核酸分子中，连接核苷酸残基之间的磷酸酯键称为磷酸二酯键。

核酸的一级结构：是指多核苷酸链中单核苷酸的连接方式、种类、数量及排列顺序

3.核酸的高级结构形式：（选择，判断）

B-DNA（DNA的右手双螺旋结构）

A-DNA

其他:P63-65

DNA三级结构：是指DNA双螺旋结构进一步扭曲和折叠所形成的更加复杂的构象。

▲DNA二级结构：两条DNA单链通过碱基互补配对的原则，所形成的双螺旋结构称为DNA二级结构。

4.RNA的高级结构

RNA一级结构：主要为4种核糖核苷酸（AMP、GMP、CMP 、UMP）通过磷酸二酯键连接而成的没有分支的多核苷酸链。

5.比较各种RNA结构形式的差别

mRNA结构和特点：

（1）原某某生物的mRNA 为多顺反子mRNA；真核生物的mRNA都是单顺反子mRNA，mRNA只保留hnRNA链中编码氨基酸的信息片断。

（2）mRNA 5’端的帽子结构（真核生物）

（3）mRNA 3’末端PolyA的结构（真核生物）

6.比较原某某真核mRNA结构差别

真核mRNA的特点是：

（1）在mRNA5'-末端有“帽子结构"m7G（5'）pppNm;

（2）在mRNA链的3'末端，有一段多聚腺苷酸(polyA)

尾巴；

（3）mRNA一般为单顺反子，即一条mRNA只含有一条

肽链的信息，指导一条肽链的形成；

（4）mRNA的代谢半衰期较长（几天）。

原某某mRNA的特点

（1）5'一末端无帽子结构存在；

（2）3'一末端不含polyA结构；

（3）一般为多顺反子结构，即一个mRNA中常含有几个

蛋白质的信息，能指导几个蛋白质的合成；

（4）mRNA代谢半衰期较短（小于10分钟）

7.真核生物RNA转录生成后，是如何进行加工修饰的？（2014级简某某）

真核生物的mRNA在5′ 和3′ 两个末端都要受到修饰，分别是加“帽子”和“尾巴”的修饰；真核生物mRNA前体物的剪切加工，包括内含子的剪除及留下的片段拼接成成熟mRNA等过程。真核生物所有的rRNA转录物都需要加工，过程与原某某相似，即剪切5′ 、3′末端和切除转录物中不需要的区域。真核生物的tRNA也是一个大转录物（tRNA前体转录物），这些转录物可能含有一个或多个tRNA的顺序。成熟的tRNA也是在转录后经剪切加工而成。

转录：以DNA的某些片段为模板，合成与之相应的各种RNA。通过转录把遗传信息转抄到某些RNA分子上。

翻译;以RNA为模板，指导合成相应的各种蛋白质，这个过程称为翻译。

核算的理化性质：（必考）

8.DNA变性：是指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为单链无规则线性结构的现象。

DNA的变性只涉及维持双螺旋稳定性的次级键的断裂，一级结构并不改变。

9.引起变性的因素

凡能破坏双螺旋稳定性的因素都可以成为变性的条件，如热变性、酸碱变性。另外，有机试剂如乙醇、尿素等，均可破坏双螺旋结构引起 DNA 的变性。

变性之后的表现 变性后的 DNA：（1）其生物活性丧失，（2）同时发生一系列理化性质的改变，包括： ①粘度下降；②沉降系数增加；②比旋下降；④ 紫外光吸收值升高等。

10.DNA复性：

在适当的条件下，变性DNA分开的两条链又重新缔合，恢复成双螺旋结构，这个过程称为复性。

条件 缓慢冷却，退火（复性）；快速冷却，淬火（不能复性）。

适用范围 只适用于结构简单、均一的病毒和细菌DNA，至于哺乳动物细胞中的非均一DNA，很难恢复到原来的结构状态。

影响复性速度的因素

（1）温度低于Tm 25℃左右是复性最佳温度；

（2）DNA 浓度愈高，愈易复性；

（3）顺序简单的 DNA 分子复性快；

（4）DNA片段大小、溶液的离子强度（小于0.4mol/L时）等对复性速度都有影响。

（5）复性后 DNA 的一系列物理化学性质能得到恢复，如紫外光吸收值下降（减色效应），粘度增高、生物活性也得到部分恢复等。

11.▲Tm值：通常将 50％ 的DNA分子发生变性时的温度称为解链温度,又称熔解温度，一般用“Tm”符号表示

影响 Tm 值的因素

（1）DNA 的性质和组成

① DNA 的均一性：均一的DNA（如病毒DNA）Tm值范围较小,所以Tm 值可作为衡量 DNA 样品均一性的指标。

② G-C 的含量： G-C 含量愈高的 DNA 分子，Tm 值愈大。

（2）溶液的性质：

一般说，离子强度低时，Tm 值较低，转变的温度范围也较宽。所以DNA 的制品不应保存在极稀的电解质溶液中，一般在 1mol／L 溶液中保存较为稳定。

12▲增色效应：变性后的 DNA 在 260nm 处的紫外光处吸收明显升高，这种现象称为增色效应。

减色效应：若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其260nm紫外吸收会降低，这种现象叫减色效应。

13核酸的杂交：（名词解释）又称分子杂交，不同来源的核酸，经变性分离、退火（缓慢冷却）处理后，若有互补的碱基顺序，就能发生杂交，形成 DNA-DNA 杂合体、 DNA-RNA 杂合体等。

应用：探针：为一条人工合成的已知序列的 DNA 或 RNA 片段，经放射性同位素或其它方法标记，用来进行杂交，称之为探针。通常使“探针”与特定未知序列发生杂交形成杂合体，即可达到寻找和鉴定特定序列的目的。

14 DNA重组六个步骤（必考）

1）.目的基因的获得

2).载体的选择和制备

3).目的基因与载体的酶切和连接

4).重组DNA导入受体细胞

5).阳性克隆的筛选和鉴定

6).目的基因的表达

第五章 酶的结构与功能：

1.酶的化学本质：（选择，判断）绝大多数蛋白质，RNA（核酶），DNA（脱氧核酶或DNA酶），抗体酶

是由生物体活细胞产生的具有催化作用的生物催化剂，包括蛋白质和核酸等。

34、▲核酶（Ribozyme）：具有酶催化功能的RNA，叫做核酶。

2.酶的分类：六类

（1）氧化还原酶类

（2）转移酶类

（3）水解酶类

（4）裂合酶类（裂解酶类）

合酶:是指催化不与ATP等核苷三磷酸分解相伴的合成反应的酶，如柠檬酸合酶。

（5）异构酶类

（6）合成酶类（连接酶类）

合成酶:是指催化与ATP等核苷三磷酸分解相伴的合成反应的酶，如谷氨酰胺合成酶。

3.酶的结构：

单纯（蛋白质）酶：只含有蛋白质，水解产物只有氨基酸，酶活性仅决定于蛋白质的空间结构。

结合（蛋白质）酶：又称为缀合酶，除含酶蛋白外，还有非蛋白成分的辅助因子，即：

全某某 = 酶蛋白 + 辅助因子

全某某：酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为全某某，只有全某某才有催化活性，将酶蛋白和辅助因子分开后均无催化作用。

4.辅酶：把那些与酶蛋白结合比较松弛（非共价键结合），用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。

辅基：通常把那些与酶蛋白结合比较牢固的（共价键结合），用透析法不易除去的小分子有机化名物，称为辅基。

辅酶和辅基的区别与酶蛋白结合的强弱：辅酶可用透析，超滤等方法除去，酶促反应中接受电子，原子，集团时可离开酶蛋白；辅基不能除去，不可离开

5.维生素：是维持细胞正常代谢所必需的，但需要量极少，人和动物体不能合成或者合成量太少，必须由食物供给的一类小分子有机化合物。P80表格熟悉

6▲酶活性部位：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心或活性部位。它包括结合中心与催化中心。

▲必需基团：在酶分子发挥催化活性是所必需的基因称为酶的必需基团。包括酶活性部位的必需基因和活性部位之外的活性中心

7.▲酶原：不具催化活性的酶前体物称为酶原。

酶原激活：无活性的酶原转变成有活性的酶的过程，称为酶原激活。

（这个过程实质上是酶的活性中心组建、完善或者暴露的过程。）

8.单体酶：由一条肽链构成的酶

寡聚酶：由2个或2个以上亚基组成的酶。 如大肠杆菌色氨酸合成酶（α2β2）。

9.多功能酶：含有多个活性部位，能催化多个化学反应的酶。

多酶复合体：由几种功能相关的酶彼此嵌合形成的复合体。

10.酶促反应动力学：

▲▲▲说明影响酶促反应速度的主要因素？（2014级简某某题）

温度、pH、底物浓度、酶浓度、激活剂、抑制剂等。并简要论述这些因素的影响。

如温度：高温变性、低温抑制、最适温度；最适pH，过酸过碱使酶变性失活；底物浓度与酶促反应速度成米氏方程关系；酶浓度与酶促反应速度成正比；抑制剂可抑制酶促反应速度，分为不可逆抑制和可逆抑制；激活剂可激活酶活性等。

11可逆抑制作用：分为竞争性抑制作用，反竞争性抑制作用

竞争性抑制作用：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成 中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，既可与游离酶结合，又可与酶－底物复合物 结合，互不影响，但形成的复合物不能进一步释放出产物，致使酶失活，这种作用称非竞争性抑制作用。

应用，机理

▲▲▲解释磺胺类药物的抑菌机理（考的可能性特别大）【竞争性抑制作用应用】

磺胺类药物是治疗细菌性传染病的有效药物。它能抑制细菌的生长繁殖，而不伤害人和畜禽。细菌体内的叶酸合成酶能够催化对氨基苯甲酸变成叶酸。磺胺类药物，由于与对氨基苯甲酸的结构，非常相似，因此，对叶酸合成酶有竞争性抑制作用。人和畜禽能够利用食物中的叶酸，而细菌不能利用外源的叶酸，必须自己合成。一旦合成叶酸的反应受阻，则细菌由于缺乏叶酸，便停止生长繁殖。因此，磺胺类药物有抑制细菌生长繁殖的作用，而不伤害人和畜禽。

12.什么是米氏常数？其意义是什么？怎样能够求出米氏常数？

将米氏方程式整理后，得：/，当酶促反应处于 /

时，则Km＝[S]。由此可知，Km值是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。其单位是底物浓度的单位，一般用mol/L或mmol/L表示。米氏常数是酶的特征性物理常数。

米氏常数的求法：最常用的是Lineweaver–Burk的作图法（双倒数作图法）。将米氏方程式改写为下列倒数形式：/

该方程式相当于y＝ax+b直线方程。实验时，选择不同的[S]测定相对应的V0。然后，以1/[S]为横坐标，以1/v为纵坐标作图，绘出直线。

米氏常数的意义：① Km是酶的一个特征常数。

内容过长，仅展示头部和尾部部分文字预览，全文请查看图片预览。 酸***）处即终止，在核糖体参与下，前导序列不能形成终止信号，RNA聚合酶可以超越衰减子而继续转录，结构基因得到表达，产生色氨酸。

色氨酸操纵子是一种翻译与转录相偶联的调节机制，操纵基因和衰减子可以起双重负调节作用。衰减子可能比操纵基因更灵敏，只要色氨酸一增多，即使不足以诱导阻遏蛋白结合操纵基因，仍足可以使大量的mRNA提前终止转录。反之，当色氨酸减少时，即使失去了诱导阻遏蛋白的阻遏作用，但只要还可以维持前导肽的合成，仍继续阻止转录。这样可以保证尽可能充分地消耗色氨酸，使其合成维持满足需要的水平，防止色氨酸堆积和过多的消耗能量。同时，这种机制也使细菌能够优先将环境中的色氨酸消耗完，然后开始自身合成。

十四，基因表达的调节

1.原某某生物基因表达的调节

乳糖操纵子调节机制—转录水平，酶合成的诱导作用

当代谢需要结构基因表达酶时，操纵子开放，结构基因转录生成 mRNA ，并表达生成相关酶参加代谢。

当代谢不需要结构基因表达酶时，结构基因不被转录，或以代谢以很低的速度进行

色氨酸操纵子调节机制—转录水平，酶合成的阻遏作用

翻译水平调节 ——反义 RNA 调控

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